Stichpunkte

Allgemein
	Multienzymkomplexe sind Gruppen von Enzymen
	die aufeinanderfolgende Schritte im Metabolismus der Zelle katalysieren und miteinander assoziiert sind
	das einen wichtigen Schritt bei der Vervollkommnung der katalytischen Effizienz darstellt
	Alle Organismen nutzen dieses Prinzip
	mit der Enzxme auf ihre Substrate treffen
	Die Vorteile sind offensichtlich: enzymatische Umsetzungen sind durch Diffusionsavorgänge limitiert
	d.h. durch die Häufigkeit
	die eine Reaktionsprodukt (das ist das Substrat der nachfolgenden Reaktion) zurücklegen muss
	In Multienzymkomplexen wird die Distanz
	"Verbergen") 1 Beispiele 1.1 Der Pyruvatdehydrogenasekomplex 1.2 Der "Glykolysekomplex" 1.2.1 Schritte im einzelnen 2 Literatur: 3 Weblink [Bearbeiten]
	entfällt die Hydratisierung des Produktes und das Abstreifen der Hydrathülle vor der nächsten enzymatischen Umwandlung; das Prinzip vermindert die Chance
	minimiert; wo zutreffend
	dass Metabolite unangemessene Seitenreaktionen eingehen; Multienzymkomplexe können einheitlichen Kontrollmechanismen unterworfen werden. Inhaltsverzeichnis showTocToggle("Anzeigen"
Beispiele
	[Bearbeiten]
Der Pyruvatdehydrogenasekomplex
	Dieser Komplex ist die Eintrittspforte des Pyruvats in den Citratzyklus der Mitochondrien
	Acetyl-Coenzym A (AcCoA)
	reguliert
	In seiner Gesamtheit wird er durch das eigene Reaktionsprodukt
	Er enthält mehrere Einheiten dreier Enzyme Pyruvat- Decarboxylase (E1) Dihydrolipoyl-Transacetylase (E2) Dihydrolipoyl-Dehydrogenase (E3) [Bearbeiten]
Der "Glykolysekomplex"
	Eine weitere Vervollkommnung dieses Prinzips wurde vor etlichen Jahren durch seinen Pionier
	Sidney A
	ist jedoch weitgegend unbeachtet geblieben: die "Metabolit-modulierte dynamische Enzymassoziation" aufeinanderfolgender Mitglieder einer Reaktionskette
	Bernhard (1927-1988; University of Oregon
	Eugene) entdeckt
	die bis zur Umsetzung eines Substrates Bestand haben
	Hier werden nach dem Prinzip einer dynamischen Assoziation heterologe Enzympaarungen eingeleitet
	während das "Akzeptorenzym" assoziiert
	Nach diesem Ereignis dissoziiert das "Donor-Enzym"
	In einem ständigen Wechsel von Akzeptor- und Donorfunktionen werden damit Metabolite "weitergereicht" und verändert. Dieses Prinzip erklärt die Tatsache
	wie die Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) und die Phosphoglyceratkinase (PGK) der Glykolyse nur schwer voneinander zu trennen sind - und wenn
	dann unter Aktivitätsverlust. [Bearbeiten]
	dass aufeinanderfolgende Enzyme
Schritte im einzelnen
	rot) wird durch aktive Phosphofructokinase (PFK
	Fructosebisphosphatase (FBPase
	grün) in Schach gehalten
	Wärmeerzeugung bei einigen Insekten); Fructose-1.6-bisphosphat (F-1.6BP) bindet an Aldolase und bewirkt dadurch die Dissoziation des jetzt inaktiven (roten) Vorläuferenzyms PFK; gleichzeitig veranlasst es die Assoziation des noch inaktiven Folgeenzyms (Glycerinaldehyd-3-phosphat-dehydrogenase
	bzw
	GAPDH
	Dadurch wird in den meisten (aber nicht allen) Geweben der gleichzeitige Ablauf gegenläufiger Reaktionen verhindert; gleichzeitige Aktivität von PFK und FBPase in einem sog. "Substratzyklus" ("futile cycle") kann jedoch sinnvoll sein (regulatorisches Phänomen
	GDH) Einschlagen des GDH (NADH
	H+-Ãœberschuss) bzw
	Glycerinphosphat-dehydrogenase
	hier die Glykolyse)
	katabole Wege
	H+-Mangel aktiviert Energie-erzeugende
	GAPDH-Weges (NAD+-Ãœberschuss) wird durch den Energiestatus der Zelle bestimmt (NADH
	Die Aktivierung von GDH und GAPDH wird durch Assoziation der inaktiven (roten) Dimer-Formen in die aktiven Tetramere (grün) unterstützt. [Bearbeiten]
Literatur:
	D
	KS
	rivastava & SA
	Bernhard (1986) Science 234
	1081-1086 Metabolite transfer via enzyme-enzyme complexes. J
	Ovádi (1988) Trends in Biochemical Science 13
	486-490 Old pathway - new concept: Control of glycolysis by metabolite-modulated dynamic enzyme associations. M
	FD
	unn and GL
	Rossi (1990) Trends Biochem
	Sci
	84-85
	15
	Obituary: Recollections of Sidney Bernhard (1927-1988) [Bearbeiten]
Weblink
	http://www.gesundheit.de/roche/ro25000/r25516.html

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